1954年诺贝尔化学奖得主——戴森霍菲尔

　　JohannDeisenhofer，德国生物化学家，1943年9月30日生于德国Zusamaltherm。曾在Martinsried的麦·普朗克(MaxPlanck)生物化学研究所的休伯实验室从事研究工作，1974年获得博士学位。1982年以休伯实验室为研究基地，与米歇尔和胡贝尔合作，进行光合作用的研究。享有盛誉的休伯实验室，在结晶结构分析的研究中发挥了重大作用，成功地解析了细菌光合作用反应中心的立体结构，并阐明了其光合作用的进行机制，为此而共同获得了1988年诺贝尔化学奖。1987年戴森霍菲尔接受美国德州大学达拉斯分校和休斯敦医学研究所聘请筹建X射线结晶学研究中心。戴森霍菲尔和米歇尔与柏林自由大学的物理学家和物理化学家合作，进行理论计算，认为非对称核素与电子耦合的共同效应极可能是单向电子传递的主要因素，其研究成果于1988年发表。

　　具体研究成果：膜上蛋白质在溶液中不容易分离而获得，因此若要得到三维中(Threedimentional)细节的架构就更加的困难。在1984年以前只有两个膜上蛋白质的模糊不清架构图片。而这些图片是由AaronKlug利用电子显微镜技术所获得的。在1982-1985年间JohannDeisenhofer与RobertHuber两人共同发展出一套能够找出分子结构的方法。我们都知道光合作用的一系列反应在细菌体内是较在真核的植物或藻类中进行的过程还要简单，然而，在结构上，高等植物的含氧蛋白质复合物（Oxygen-evolvingproteincomplex）与菌体内的光合作用反应中心是有相当接近的关系的，因此，确定架构除了可以帮助我们更了解在各种生

　　物体内光合作用进行的模式外，他还能帮助我们建构理论上电子传递及化学反应的情形。结构的决定，提供了相当多光合作用中化学层面的新信息，较我们原先所了解的更为多元化，除了呼吸作用与光合作用，细胞中有许多重要的中心反应都与模上的蛋白质有关，如：化学物质于细胞间的传送、贺尔蒙的作用、以及神经冲动的传导等。而不同反应接源于这些作用中心其立体架构及其于膜上所涵盖的范围不同而造成的。

　　Deisenhofer教授现在为HowardHuges医学中心的研究员，并于德州达拉斯西南医学中心担任教授。他认为：晶格构图为分析大分子蛋白质（＞40kD）上的分子结构的一种相当优越的方法；在他的研究过程中他分析出箱当多的蛋白质结构，其中包括：Cytochromebc1、紫色光合菌中的光合作用反应中心，细菌UvrABCDNA修补系统中的蛋白质、及细胞外的LDL受器等多种生物体内的蛋白质结构。现在Deisenhofer先生于HHMI主要是在探讨人类HMG-CoA还原酵素其上作用区域如何进行反应或遭受抑制的。

　　胆固醇为细胞膜上必须要有的组成物质，在正常的状况下，有三分之二的胆固醇可由身体制造，而量外的三分之一则由饮食中摄取。在人体合成胆固醇或许多体内重要物质的过程中大都会由Mevalonate这项化合物开始反应，若在含有3-hydroxy-3-methylglutarylcoenzymeA（HMG-CoA）并氧化两个NADPH再由HMG-CoA还原脢作用后即可得到胆固醇。由于这个酵素是控制胆固醇量的重要酵素，且其是由磷酸化来调控其活性的。在分析过后发现人类的HMG-CoA还原脢主要由三个部分所组成，一部份为由339个胺基酸所连结成插在内质网膜内的蛋白质，第二部分为由120个胺基酸所组成作为连结的区域，而第三部分则为429个胺基酸所组成于细胞质中的作用部位。藉由他的晶格立体结构，我们可以进一步的来探讨物如何的作用，及反应物如何的藉由作用区域转变为产物，此极为往后其欲发展的重点，经由立体结构所提供的信息，再次显示了Deisenhofer教授发展出显示立体结构对科学上的重要性。